viernes, 6 de marzo de 2015

Introducción a los enzimas

Gran parte de la historia de la bioquímica es la historia de la investigación sobre los enzimas. Los catalizadores biológicos se reconocieron y fueron descritos por primera vez a finales del siglo XVIII, en estudios sobre la digestión de la carne por secreciones del estómago; la investigación continuó a principios del siglo XIX examinando la conversión del almidón en azúcar por la saliva y diversos extractos vegetales. Hacia 1850 Luis Pasteur llego a la conclusión de que la fermentación del azúcar a alcohol por la levadura estaba catalizada por “fermentos”.
Postuló que tales fermentos son inseparables de la estructura de las células vivas; este punto de vista, denominado vitalismo, se mantuvo durante décadas. El descubrimiento de Eduard Buchner en 1897 de que los extractos de levadura pueden fermentar el azúcar a alcohol demostró que las moléculas que intervienen en la fermentación pueden continuar funcionando cuando se separan de la estructura de las células vivas. Frederick W. Kühne denominó estas moléculas enzimas. Al rechazarse las nociones vitalistas de la vida, el aislamiento de nuevos enzimas y la investigación de sus propiedades permitió el avance de la ciencia bioquímica.
El aislamiento y la cristalización de la ureasa por James Summer en 1926 proporcionó un gran impulso a los primeros estudios sobre los enzimas. Summer halló que los cristales de ureasa consistían exclusivamente en proteína y postuló que todos los enzimas son proteínas. A falta de otros ejemplos esta idea fué discutida durante algún tiempo. La conclusión de Summer solo se aceptó ampliamente cuando más tarde, en la década de 1930, Jhon Northrop y Moses Kunitz cristalizaron la pepsina, la tripsina y otros enzimas digestivos y hallaron que también eran proteínas. Durante este periodo, J. B. S. Haldane escribió un tratado denominado “Enzimas”. Aunque no estaba clara la naturaleza molecular de las enzimas, este libro contenía la notable sugerencia de que las interacciones por enlaces débiles entre el enzima y su sustrato podrían ser utilizadas para catalizar la reacción. Esta brillante idea está en el centro de nuestro conocimiento actual sobre la catálisis enzimática.
                  Bibliografía: Lehninger, Nelson, D., & Cox, M. (2006). Principios de Bioquímica (Cuarta ed.). Barcelona: Omega. Páginas 183-194


No hay comentarios:

Publicar un comentario